Исследование активности ферментов крови и мочи

Для исследования функционального состояния клеток почечной ткани все чаще используют ферментурию (энзимурию). Первые сообщения о присутствии в моче актизтшх ферментов появились более 100 лет назад, однако интерес к ферментурии возник в последние два-три десятилетия в результате накопления большого клинического и экспериментального материала. В настоящее время в моче обиа ружена активность около 70 ферментов и изоферментов, в основном почечного происхождения. В связи с этим особое внимание стали уделять исследованию ферментов и их изоферментов — весьма чувствительных индикаторов поражения почечной ткани (Фоменко Г.В. и др., 1994),
Действительно, интенсивность выхода в мочу ферментов, вырабатываемых клетками почечного эпителия, можно рассматривать в качестве функциональной характеристики целостности мембранных структур, в первую очередь поверхностной плазматической мембраны.
Диагностическое значение активности ферментов в моче определяют их молекулярная масса, селективность их реабсорбции в проксимальных канальцах и их локализация в структурах нефрона.
В физиологических условиях путем гломерулярной фильтрации из плазмы в мочу экскретируются лишь ферменты с молекулярной массой ниже 70 кД. К ним относятся амилаза, пепсиноген, липаза, лизоцим, рибонуклеаза, трипсиноген, урокиназа и др. (Burchardt U., Scherberich J.E., 1992). Профильтровавшиеся низкомолекулярные ферменты практически полностью реабсорбируются в проксимальных извитых канальцах, поэтому повышенная экскреция этих ферментов с мочой может служить биохимическим маркером поражения тубулярного отдела нефрона (Фоменко Г.В. и др., 1994: Goudswaatrl J., Virela G., 1983; ten Kate R.W. et al., 1989).
При увеличении проницаемости базальной мембраны клубочков становится возможной фильтрация в мочу ферментов с молекулярной массой более 70 тсД, например плазменной холинэстеразы. Этот ферт мент имеет молекулярную массу ‘140 кД и нс синтезируется клетками почечных канальцев, благодаря чему его можно использовать в качес- I ш- маркера повреждения клубочкового аппарата (Мищенко Б.П. п лр., 1989).
Как известно, почечные канальцы представлены различными гегмептами, отличающимися по протяженности, морфологии клеток, метаболическим и транспортным функциям, а также по участию в регуляция гормонального обмена (Злагопольски Э.К., 1987). Эта функциональная гетерогенность нефрона предопределяет характерную локализацию в его отделах диагностически значимых ферментов.
Основным источником ферментов мочи являются клетки проксимальных канальцев, составляющие около 42% массы почечной ткани. И :шителии этого отдела нефрона локализуется большая группа (более 30) ферментов лизосом и мембран краевой щеточной каемки. Согласно классификации U. Burchardt et al. (1983), в зависимости от внутриклеточной локализации основные диагностически значимые ферменты тубулярного эпителия почек можно разделить на фермеп- | и краевой щелочной каемки, лизосомальные ферменты и ферменты цитозоля.
Ферменты первой группы связаны непосредственно с мембраной щеточной каемки эпителия, причем проч ность этой связи для разных ферментов различна.
Лланинаминопептидаза (ААГ1), участвующая в аминокислотном обмене, располагается в цитоплазматической мембране наиболее поверхностно (Scherbench J.E. et al., 1976). Базальная экскреция с мочой этого фермента наблюдается в физиологических условиях и обусловлена, как считают, простым «смыванием» фермента током канальцевой жидкости. Другой фермент щеточной каемки — гамма-глютамилтранс- фераза (ГГТ), играющая роль в обмене клеточного глютатиона, подобно ААП также располагается на люминальной поверхности клеток тубулярного эпителия и связана с ядром мультиэпзимного комплекса (ScberbenchJ.E. et al., 1978). В результате даже незначительные повреждения щеточной каймы эпителиальных клеток сопровождаются повышением активности обоих ферментов в крови (Любимова Н.В. и лр., 1997; Kocaoglu S. et al., 1997; Fauconneau В. et al,, 1997; Muthukumar A., Selvam R., 1997; DonadioC. et al., 1998). Щелочная фосфатаза (ЩФ) кон тролирует процессы трансмембранного транспорта (Polstra К. et al., 1997). У здоровых людей слабая экскреция этого фермента обусловлена физиологической регенерацией эпителия, при которой возможны разрывы плазматических мембран с освобождением интегрированных в них ферментов.

Щелочная фосфатаза залегает а плазматической мембране глубже, чем другие ферменты щеточной каемки, поэтому экскрети- руется с мочой при более выраженных повреждениях канальцев (Miithiikumar Л., Selvam R., 1997; Massicot F. et al., 1997; Clemo F.A., 1998; Gupta K.L. et al., 1999). Кроме этих энзимов, в мембране щеточной каемки обнаружены нейтральная р-глюкозидаза, трегалаза и сериновая протеаза дипептидил-пептидаза IV (Burchardt U, et al,, 1982) Наибольший интерес для разработки диагностических критериев поражения почек представляет нейтральная а-глюкозида- за, имеющая исключительно почечное происхождение (Лаврено- ваТ.П., 1986, 1990).
Среди лмзосомалиных ферментов клеток канальцевого эпителия, представленных p-глюкуронидазой, кислой фосфатазой, р-галак- тозидазой, лизоцимом и другими ферментами, особого внимания заслуживает И-ацетил-р-В-глюкозаминидаза (Р-гексоаминизада, р- НАГ). Впервые этот фермент был использован в качестве индикатора канальцевых повреждений при исследовании нефротоксического эффекта аминогликозидов, для которых лизосомы эпителия являются своеобразными оргаиеллами-м и тенями (Fauconneau В, et al., 1997).
Благодаря существованию двух изоформ этого фермента удается оценивать морфофункциональные свойства канальцевого эпителия в широком диапазоне. Растворимый изофермент А не связан с лизо- сомальной мембраной и находится внутри этих органелл. У здоровых людей он экскретирустся в мочу путем экзоцитоза (обратного пино- цитоза) как необходимого элемента физиологического обновления мембран (Dupond j.L. etal., 1984). При действии гормонов, субстратов метаболизма, лекарственных препаратов и других ксенобиотиков функциональная нагрузка на клетки может возрастать, что сопровождается экспрессией генов, индукцией лизосомальных ферментов и их усиленным экзоцитозом, однако при этом целостность лизосомальных или цитоплазматических мембран не нарушается (Gibev R. et al., 1986).
Изофсрмент В лизосомальной И-ацетил-р-О-глюкозаминидазы, напротив, является мембраносвязанным белком (Dupond J.L. et al., 1984). В отличие от изофермеша А, его появление в моче в больших количествах свидетельствует о значительных повреждениях канальцев, сопровождающихся деструкцией цитомембран, в том числе лизосомальных.
К цитозольным (цитоплазматическим) ферментам относятся лактатдегидрогеназа (ЛДГ), глютатионИБ-транс фераза, аланинами- потрансфераза (АЛТ), аспартатаминотрапсфераза (ACT), сс-глюко- зидаза и др. (Burchardt U. et al., 1983).
Цитозольные ферменты экскретируются с мочой даже при незна- ч отельных структурных повреждениях мембран. В качестве индикатора нарушений мембранной проницаемости канальцевого эпителия для оценки жизнеспособности клеток обычно используют ЛДГ (Пугачева В.14., 1972, Zuo D.M., 1997; Portilla D., 1997; Kabore A.F. ct al, 1997; Obatomi D.K. ct al., 1998; Edelstein C.L. et al., 1999; Williams I.M. rt al., 1999; Yn P.H., Chatterjee P.K. et. al, 2000; Eashola T.O. ct al., 2000), трансаминазы ACT и АЛТ (Kossmann S. et al., 1997; Jan C.R. et al.,
1998).
Наряду с другими цитоплазматическими ферментами, глютатион- S-трансферазу относят к маркерам тубулярного некроза. Определение активности этого фермента в моче представляет собой один из важных гостов в токсикологических исследованиях (Dierick P.J., Noble Е., 1997; .Sl.ajn A. et al. 1997; Kharasch E.D. et al., 1997; Branten A.J. ei a. 2000).
Таким образом, спектр и активность экскретируемых с мочой ферментов при физиологических условиях и различных патологических состояниях, сопровождающихся повреждением почек, заметно различаются. Обобщенно это представлено в табл. 4.8.
Следовательно, различная внутриклеточная локализация ферментов канальцевого эпителия предопределяет возможность клинического использования ферментов мочи для оценки тубулярных поражений при уронефрологических заболеваниях.
В диагностике заболеваний почек, кроме клинических аспектов, большое значение имеет оценка структурно-функционально \ целостности этого органа. Этой цели служат различные виды инструментальных исследований, в основном инвазивных и не всегда пригодных для активного мониторинга урологических заболеваний. В этом плане большого внимания заслуживает определение активности почечных ферментов в моче.
В последние годы накапливается большой фактический материал о клиническом применении ферментурии. Острая почечная недостаточность различного генеза сопровождается повышением экскреции с мочой ферментов щеточной каемки: нейтральной эндо- пептидазы (Nambi Р. et al., 1999), ААП (Burchardt. U. et al., 1975). ЩФ и ITT (Khundmiri SJ. et al., 1997), а также лизосомальных ферментов • (Ml АГ (Lochhead K.M. ct a. 1997), [3-глгакуропидазы и лизоци-

ма (Piurchardt U. et al., 1975). Гемодиализ ведет к резкому снижению . ипшмурии (Burchardt U. et al., 1975).
При гломерулярных заболеваниях и патологии извитых канальцев почек наибольшее значение имеет лейцинаминопептидаза (ЛАП), i;ik как ее содержание в клубочках и указанных отделах канальцев и.юбилее высоко (Шепотиновский В.П. идр., 1980), при пиелонефрите — лактатдегидрогенааа (ЛДГ), глутаминаза, аспарагин аза (11угачева В.И., 1972; Матвеев М.П. и др., 1980), сукциндегидрогеназа ((:/уГ), кислая фосфатаза (Ситникова В.П. и др., 1980; Лысоченко В. Л. н др., 1980).
Кислые гидролазы ((3-глюкуронидаза, М-ацетпл-р-О-глюкурони- лаза), кислая фосфатаза (КФ) используют для диагностики волчаночного нефрита (Приваленко М.Н. идр., 1974; Каинова А.С. идр., I977), При гломерулонефрите повышается активность МДГ, Г-6- lt;ГV1П» Р-глюкуронидазы, лизоцима (Волкова Л.Д., 1974; Керимов Н.Б., Густамов Я.К., 1975).
Наиболее широко в клинике применяют биохимические методы исследования ферментов в биологических жидкостях организма,
пк как гистохимическое изучение ферментов пока ограничено. При почечных заболеваниях изучение ферментов в моче имеет большее дпагностическое значение, чем их определение в сыворотке крови.
Особенно важно определение ферментов при динамическом наблюдении за больным, так как оно позволяет раньше, чем обычные лабораторные методы, выявить характер заболевания (Пугачева В.И., Юрков Ю.А., 1970; Шеметов В.Д., 1973; Клемина И.К., Дэви Э.Б., 1976; М лтвеев М.П. идр., 1980; МошкинаА.В. идр., 1980).
В медицинской литературе широко обсуждается вопрос, об источ- нике ферментурии (Габуния Д.Д. идр., 1979). Однако, как показали работы В.И. Пугачевой и Ю.А. Юркова (1972), в период клиниколабораторной ремиссии при отсутствии в моче ферментных элементов крови и микроорганизмов активность ферментов (ЛДГ) остается значительной, что указывает на поражение ткани почек.
Новые возможности для использования показателей ферментативных процессов в качестве органоспецифических тестов возникли благодаря открытию изоферментов. Основанием для этого явилось установленное при изучении ЛДГ положение, что каждой ткани и органу животного организма соответствует постоянный спектр изоферментов.
Множество ферментов существует в многомолекулярной форме, Но в клинической практике изучены только единичные. Отчетливое

различие в распределен tin изо ферментов в разных слоях почечной паренхимы послужи ли предпосылкой л ля использования этого теста в диагностике ряда почечных заболеваний. Большое диагностическое значение придают изучению изоферментного спектра лактатде- гидрогеназы (ЛДГ). малатдегидрогеназы (МДГ), альдолазы (АЛД).
Ферментную активность определяют в утренней порции мочи, которую подвергают диализу для удаления ингибиторов. В норме общая активность ЛДГ в моче здоровых детей проявляется анодными фракциями ЛДГ-1 и ЛДГ-2 с преобладанием ЛДГ-2 (табл. 4.9).
Таблица 4 9
Показатели активности ЛДГ в моче здоровых детей (Пугачева В.И., 1969)

При обострении любой формы пиелонефрита в моче у большинства детей появляются катодные фракции (от 3 до 5 фракций), при этом определяется зависимость спектра от формы пиелонефрита, длительности заболевания и распространенности процесса в почках. Так, у детей с выраженной клинической картиной кеобструктивного пиелонефрита при давности заболевания до 3-х лет отмечается увеличение активности катодных фракций, причем бопее значительное при двустороннем процессе. Самые резкие изменения обнаруживаются у больных с обструктивными формами пиелонефрита: у всех детей в моче определяется 5 фракций, причем преобладает активность катодных фракций (рис. 4.1). Преимущественное содержание анодных фракций (ЛДГ-1 и ЛДГ-2) при наличии всех 5 фракций и незначительная активность бывают при наименьшем поражении почек (Пугачева В.И., 1972).
Общая активность ЛДГ в моче больных пиелонефритом в среднем достигает 37,5±3,5 единицы Вроблевского, но какой-либо ее зависимости от формы и тяжести пиелонефрита не отмечено.
Перспективными для изучения при воспалительных заболеваниях почек являются ферменты малатдегидрогеназа (МДГ) и аль-

Рис. 4.1. Спектр изоферментов ЛДГ в моче.
;i в норме; б — при первичном пиелонефрите; в — при обструктивном вторичном пиелонефрите.

дол аз а (АЛД). МДГ относится к ферментам цикла Кребса, который катализирует обратимую реакцию окисления яблочной кислоты в щлпелевоуксусную при участии кофермента НАД. МДГ находится но всех тканях организма, в том числе и почечной, в митохондриальной (М-МДГ) и цитоплазматической (Ц-МДГ) клеточной форме. Считают, что катодные фракции МДГ по происхождению являются митохондриальными, а анодные — цитоплазматическими. У здоровых детей обе фракции обнаруживаются в следовых количествах с преобладанием катодной (М-МДГ), реже определяется одна фракция (катодная). Общая активность МДГ в 1 мл мочи составляет 1 ,43±0,Г1 единицы Врублевского, в суточной моче 695,22×0,86 единицы. [ 1ри воспалительных заболеваниях почек (пиелонефрите) в спектре МДГ мочи в большинстве случаев содержится от 2 до 4 фракций (2 анодные и 2 катодные). Абсолютная величина катодных фракций МДГ при обструктивном пиелонефрите в 25 раз превышает те же показатели у здоровых детей и в 8 раз — у больных необструктивным пиелонефритом. Общая активность МДГ в моче по сравнению со здоровыми детьми в 20 раз выше (Волкова Л.Д., 1975).
При пиелонефрите представляет интерес исследование АЛД — фермента, катализирующего расщепление 1,6-дифосфорного эфира фруктозы на фосфотриозу. Изоферменты АЛД в моче здоровых детей включают в себя анодную— АЛД-1 (М

1,43+0,24) и катодную— АЛД-3 (М=1,42±0,24) фракции. У многих здоровых детей фрикции АЛД полностью отсутствовали. У больных острым пиелонефритом в активной фазе общая активность АЛД повышается в 2 раза по сравнению со здоровыми детьми. Спектр изоферментов АЛД характеризуется увеличением активности АЛД-1 и, кроме того, АЛД-2, отсутствующей у здоровых детей (Николаева Э.В., 1973). При хроническом пиелонефрите обнаруживается АЛД-4, которой нет при остром пиелонефрите.
При хронической почечной недостаточности общая активность ЛДГ и МД Г снижается. Менее активны также катодные фракции. У некоторых детей спектр изиферментов не отличается от такового у здорового ребенка Это можно объяснить общим уменьшением числа действующих нефронов, в которых резко нарушается канальцевая функция; инактивацией ферментов на почве полиурии вследствие резкого расстройства выделительной функции почек; угнетением синтеза катодных фракций вследствие резких рарушений обменных процессов в патологически измененных почках.
В последние годы решены многие методические вопросы, уточнены представления об источниках ферментурии, что позволяет более широко рекомендовать определение активности ферментов в моче в нефрологической практике.
Уровень ферментативной активности мочи, особенно органоспецифических ферментов, при заболеваниях почек является довольно ранним, динамичным диагностическим тестом для оценки степени повреждения почечной ткани, активности заболевания и его прогноза.
Для энзимодиагностики нефропатии определен комплекс наиболее информативных ферментов. Эти ферменты содержатся преимущественно в энителиоцитах проксимального отдела нефрона и, что особенно важно, имеют различную внутриклеточную локализацию. Аланинаминоиептидаза (ААП), щелочная фосфатаза (ШФ) и гамма-глютамилтрансфераза (ГГТ) связаны с цитоплазматическом мембраной тубулярного эпителия. Лантатдегидрогеназа (ЛДГ) — цитоплазматический фермент, р-галактозидаза (ГАЛ), N-ацетил- P-D-глюкозаминидаза (НАГ) — лизосомальные ферменты; мал а т дегидрогеназа (МДГ) — преимущественно митохондриальный энзим.
Наличие этих ферментон позволяет характеризовать глубину и выраженность повреждения пефротелия. Кроме того, раздельное определение Н- и М-субъединиц (анодных и катодных изоферментов) ЛДГ с учетом различия активности этих кзоферментов ЛДГ в корковом и мозговом слоях почки позволяет выявлять уровень преимущественного поражения почечной ткани (Фокеева В.В. и др., 1989), Для оценки состоянья клубочкового фильтра в моче опреде- ||яки активность холинэстеразы (ХЭ) — фермента, отсутствующего и почечной ткани, но присутствующего в крови.
Грецкие значения активности ферментов в моче у здоровых детей представлены в табл. 4.10. Зависимости экскреции ферментов с мочой от возраста и пола не выявлены.

Таблица 4.10

Активность ферментов в моче (М+ш) у 50 практически здоровых детей

Г учетом активности ХЭ в моче выделяют 3 степени нарушения проницаемости гломерулярного фильтра у детей (Фокеева В.В, и др., 1089):

• I степень — активность ХЭ в моче от 35,0 до 167,0 кмоль/с мМ кр; характерна для нейропатий, протекающих с гематурией, и для нефротической формы гломерулонефрита;
• II степень — активность X, в моче от 167,1 до 334,0 кмоль/с мМ кр; типична для смешанной формы гломерулонефрита при активности процесса П-Ш степени;
• III степень — активность X, в моче более 334,1 нмоль/с мМ кр; встречается при тяжелых формах гломерулонефрита с выраженным нефротическим синдромом, часто резистентных к терапии и нередко с неблагоприятным прогнозом (табл. 4.11).

Комплексная патогенетическая оценка функционального состоянии псфрона у детей (Фокеева В.В. и др., 19S9) проводится на основании следующих энзимоморфологических синдромов:

• ( индром повышенной гломерулярной проницаемости с повышением активности в моче ХЭ и/или уровня альбумина;
• синдром повышенной проницаемости цитомембран цефротелия; проявляется повышением активности в моче цитоплазматических ферментив, в первую очередь ЛДГ;
• синдром повреждения щеточной каемки тубулярного эпителия с увеличением активности в моче мембранных ферментов; чаще встречается в сочетании с остальными синдромами;

• синдром цитолиза нафротелия, означающий различную степень повреждения клетки до се полного некроза, с повышением активности в моче лизосомальных и митохондриальных энзимов; наиболее выражен при смешанной форме гломерулонефрита;
• синдром ферментативной недостаточности нсфротелия; проявляется нормальной или низкой ферментурией, в первую очередь мембранных ферментов; чаще выявляется у больных с дизмета- болической нефропатией и нефропатией, связанной с гипоплас- тической дисплазией.

Для характеристики выраженности патологического сдвига каждого из тестов учитывается степень его изменения по сравнению с контрольной группой. Целесообразно выделить 3 степени патологического сдвига:

• I степень — показатели изменяются по сравнению с нормой (повышаются или понижаются) на 2,5-3,0 ст;
• II степень — 3,1-4,0 ст;
• Ш степень — более чем на 4,0 а.

Для оценки степени нарушения проницаемости гломерулярного фильтра по ХЭ используется описанная выше классификация.
На каждого больного с почечной патологией на основании анализа ферментурии с учетом степени патологического сдвига каждого из тестов и примененного патофизиологического принципа создается индивидуальная энзимоурограмма, которая косвенно позволяет судить о структурных изменениях различных отделов нефрона.

источник

Наступающие изменения активности ферментов в сыворотке крови, клеточном соке или моче могут использоваться для диагностики целого ряда заболеваний. На рис 2-16 показаны возможные причины ведущие к появлению тканевых ферментов в крови или моче

Рис 2-18. Причины появления и источники тканевых ферментов в плазме крови

Энзимодиагностика может быть эффективной в двух основных группах заболеваний:

• заболевания, которые связаны с нарушением функции или гибелью клеток,
• заболевания, при которых нарушается выделение (секреция) фермента.

В случае, если заболевание связано с повреждением клеток, начиная с ограничения функций мембран до тяжелейших повреждений органелл или всей клетки (некроз), то из клеток и поврежден­ных органелл специфические ферменты поступают через капилляры и лимфу в общий кровоток. Тогда их активность можно определять в крови. Если при заболевании заблокированы пу­ти выведения ферментов, то такие ферменты накапливаются сначала в клетках и органах, где они синтезируются, и затем могут проникать в кровь. В норме активность таких ферментов в крови незначительна. Поэтому всякое повышение ее наводит на мысль о повреждении. Все вышесказанное позволяет выделить две группы ферментов, важные с точки зрения диагностики заболеваний:

Под секретируемыми понимают такие ферменты, которые образуются в оп­ределенных органах, и затем выделяются из них в кровь, желчь и/или в кишечник, где они выполняют свои функции. Типичным примером являются ферменты, принимаю­щие участие в переваривании пищи (липаза, амилаза), которые образуются поджелудоч­ной железой и выделяются в просвет кишечника. Аналогично, ферменты, катализирую­щие процессы свертывания крови, образуются в печени и выделяются в плазму крови. Острое воспаление поджелудочной железы может привести к тому, что ферменты, катали­зирующие в норме переваривание компонентов пищи, через поврежденные воспалением капилляры могут попасть в кровь. С другой стороны, перекрытие, в силу различных при­чин, просвета ходов, связывающих поджелудочную железу с кишечником, может сопро­вождаться возвратом ферментов в железу и уменьшением их поступления в кишечник. Хронические заболевания различных органов зачастую сопровождаются нарушением в них биосинтетических процессов. Вследствие этого снижается активность секреторных ферментов в местах их действия. Учитывая органную специфичность секретируемых ферментов, определение их активности в ряде случаев помогает в диагностике органной локализации заболеваний. В случае определения активности клеточных ферментов имеет­ся сложность в интерпретации полученных результатов. Она вызвана низкой их специ­фичностью, поскольку эти ферменты есть в каждом органе. Этот недостаток может быть устранен при определении изоферментов, которые имеют большую органоспецифично-

сть. В качестве примера можно привести определение активности изоферментов лактатде-

Рис 2-19.Изменения активности КФК (креатинфосфокиназы), АсАТ (аспарагиновая трансаминаза), ЛДГ (лактатдегидрогеназы), ГБДГ (гидроксибутират дегидрогеназы) у больного инфарктом миокарда в разные сроки после начала заболевания.

гидрогензы (ЛДГ). Повышение активности ЛДГ в крови указывает на поражение сердеч­ной мышцы, а увеличение — ЛДГ5 без существенного повышения ЛДГ, свидетельствует о поражении клеток печени. Повысить диагностическую ценность помогает также парал­лельное определение активности нескольких клеточных ферментов с последующим под­счетом их соотношения. Дело в том, что спектр активности клеточных ферментов в крови зависит от рода и места заболевания. Измерение активности ферментов имеет значение не только для постановки диагноза и ранней диагностики (к примеру, при инфекционном ге­патите оно проявляется уже в день появления клинических симптомов).

Повторное иссле­дование активности в процессе болезни позволяет следить за ходом патологического про­цесса и прогнозировать исход заболевания. При инфаркте миокарда вероятность возникновения рецидивов можно установить не только с помощью ЭКГ, но и используя определение активности ферментов.

Энзимодиагностические тесты при гепатитах, позволяют предсказать превраще­ние острых проявлений заболеваний в хронические, как и появление клинически бессим­птомных рецидивов.

При определении активности ферментов в сыворотке крови исключительное значение имеет время исследования, так как повышение активности в сыворотке происходит только в тот период развития заболевания, когда фермент появляется в крови. Обычно происхо­дит быстрое повышение активности и медленное возвращение ее к норме. На ри­сунке 2-19 показаны результаты наблюдения за активностью ферментов у больного инфарктом миокарда. Естественно, в данном раз­деле невозможно перечислить все возможности и особенности энзимной диагностики. Здесь упомянуты лишь принципиальные положения этого метода. При последующем об­суждении процессов обмена веществ, представления об энзимодиагностике будут расши­рены. В таб. 2-4 приведена информация об отдельных ферментах, которые нашли применение в медицинской практике.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Да какие ж вы математики, если запаролиться нормально не можете. 8375 — | 7302 — или читать все.

источник

В этой статье описаны методы диагностики заболеваний печени. Приводятся нормы концентрации ферментов по результатам биохимического анализа.

Печень – особый орган. Это один из самых больших внутренних органов человека. Печень имеет свойство регенерации, она очищает наш организм от ядов, помогает справляться с обменом веществ. Выполняя огромный объем работы, печень может прийти в негодность. Поэтому очень важно отслеживать уровень концентрации ферментов печени – это и есть показатели ее функциональности.

Фермент или энзим – это молекула белка, позволяющая повысить темп протекания химических реакций, происходящих в человеческом теле. Ученых, которые занимаются исследованием ферментов, называют энзимологами.

Анализ кала помогает определить отклонения ферментативной функции желудка, печени, поджелудочной железы.

Оттенок кала придает ему особый пигиент – стекробилин. Изменение цвета кала – один из главных симптомов болезней. При изменении структурного состава кала в анализе можно выявить гной, кров и даже паразитов. Обнаружение в анализе кала значительного количества белковых соединений означает дисфункцию поджелудочной железы либо проблем с желудком. При микроскопическом исследовании кала определяют основные элементы кала: мышечные волокна, растительную клетчатку, нейтральный жир, жирные кислоты и их соли, лейкоциты, эритроциты, клетки кишечного эпителия, клетки злокачественных новообразований, а также слизь, простейших, яйца гельминтов.

С помощью биохимического анализа можно определить состояние эндокринной системы (по уровню концентрации гормонов), активность внутренних органов (по уровню концентрации ферментов), а также выявить недостаток витаминов в организме.

АЛТ (аланинаминотрансфераза), АСТ (аспартатаминотрансфераза), ПТ, щелочная фосфатаза, холиэнстераза – вот показатели биохимического анализа, по которым выявляют дисфункцию печени. Скачок содержания амилазы скажет специалисту о дисфункции поделудочной системы, увеличенная концентрация креатина укажет на заболевания мочевыводящей системы, увеличенное содержание ДЦГ, КФК-МВ – симптомы сердечнососудистых болезней.

Сердечные и скелетные мышцы, а также печень выделяют фермент аланинаминотрансферазу.

Причинами увеличенного содержания алат могут быть:

• деструкция печеночной ткани вследствие различных заболеваний (цирроз, некроз) и злоупотребление алкогольными веществами;
• инфаркт сердечной мышцы;
• мышечная дистрофия как последствие перенесенных болезней, серьезных травм;
• получение ожогов;
• передозировка лекарств (печень не успевает справляться с нагрузками).

Концентрация АлАТ уменьшена при недостаточном поступлении витамина В6 в организм.

Нормальные показатели концентрации АЛТ:

• мужской пол – не более 31 единицы
• женский пол – не более 41 единицы.

Сердечные и скелетные мышцы, а также печень и клетки крови выделяют фермент аспартатаминотрансферазу.

Причинами увеличенного содержания АсАТ могут быть:

• разрушение печени в результате заболевания гепатитом, появления образований в печени, злоупотребление алкоголем, передозировка лекарств;
• высокий уровень интенсивности и продолжительности физических нагрузок;
• инфаркт, общие проблемы сердечно-сосудистой системы;
• перегрев тела, ожоги.

источник

Для диагностики заболеваний ПЖ применяют следующие методы:
• исследование активности ферментов ПЖ в крови, моче;
• зондовые и беззондовые методы изучения экзокринной функции ПЖ;
• оценка инкреторной функции ПЖ (определение содержания С-пептида в крови, проба Штауба—Трауготта и др.);
• оценка трофической недостаточности.

Кроме того, для лабораторной диагностики заболеваний ПЖ используют иммунологические, генетические, цитологические, гистологические исследования, определение в крови уровня панкреатического полипептида, онкомаркёров СА 19-9, карциноэмбриональный антиген и др.

Первую футтпу диагностических тестов обычно используют для обнаружения феномена выхода (уклонения) ферментов в кровь, который возникает при деструкции паренхимы органа и повышении внутрипротокового давления.

Ферменты поступают в интерстициальную жидкость, лимфу и кровь, а позже — в мочу. Панкреатические ферменты проникают в кровь также из секреторных ходов и протоков ПЖ. Кроме того, происходит всасывание ферментов в проксимальных отделах тонкой кишки.

Плазма крови содержит а-амилазу двух изоэнзимных типов, продуцируемых ПЖ и слюнными железами (преимущественно околоушными):
• панкреатическую (р-тип);
• слюнную (s-тип).

Кроме того, амилолитическая активность обнаружена во многих тканях: тонком кишечнике, печени, почках, мышцах, лёгких, маточных трубах и жировой ткани. Это, однако, не означает, что все они синтезируют и транспортируют в кровь значительное количество амилазы. Доля амилолитической активности панкреатической а-амилазы составляет 30—50%. Р- и s-амилазы различны по физико-химическим свойствам, имеют разные почечные ктиренсы и периоды полураспада в организме (s-амилаза — 18 ч, р-амилаза — 124 ч).

Амилаза в крови находится в свободном (растворённом) и связанном с белками плазмы и форменными элементами состоянии.

Итак, определение активности амилазы в крови и моче — один из первых и наиболее распространённых биохимических методов диагностики панкреатитов. С 1908 г., когда Вольгемут разработал метод определения активности амилазы в биологических жидкостях, было предложено более двухсот методических приёмов проведения этого анализа.

Изоферменты амилазы измеряют во многих обычных лабораториях. Их определяют в сыворотке, моче или других биологических жидкостях при хроматографии, электрофорезе или изоэлектрическом фокусировании. Модификация амилазного теста — определение клиренсного отношения амилаза—креатинин, но этот тест требует сбора мочи в течение 24 ч. Результат выражают в процентах клиренсного отношения:Клиренсное отношение = (активность мочевой амилазы/активность сывороточной амилазы) X (сывороточный креатинин/мочевой креатинин) X 100

При ОП клиренсное отношение повышено, что можно объяснить увеличением активности панкреатического изофермента, имеющего больший клиренс (по сравнению с изоферментом s-тииа), и уменьшением канальцевой реабсорбции белков. Ввиду вариабельности изменений функций почек при ОП, ценность определения отношения клиренсов амилазы и креатинина вызывает серьёзные сомнения, и в практике этот метод широкого распространения не получил.

Существуют противоречивые сведения о стабильности а-амилазы: наряду с утверждением о том, что активность фермента стабильна при комнатной температуре в течение недели, есть данные о снижение её активности уже через несколько часов. Этим можно объяснить низкую восприимчивость метода. Невысокая чувствительность определения активности амилазы в крови и моче связана также с кратковременностью гиперамилаземии и гиперамилазурии при панкреатитах. Так, активность амилазы в крови начинает нарастать через 2— 12 ч от начала обострения заболевания, достигает максимума через 20—30 ч и при благоприятном течении заболевания нормализуется через 2—4сут.

Активность амилазы в моче начинает нарастать через 4—10 ч от начала заболевания, а через 8—10 ч уже может нормализоваться, но, как правило, сохраняется в течение 3 сут после подъёма.

В период обострения ХП активность амилазы в крови и моче может оставаться в пределах нормальных величин, так как у таких больных подъём активности фермента происходит на фоне исходно низкого уровня, связанного с фиброзом паренхимы ПЖ. При тяжёлом, прогрессирующем течении ОП или при обострении ХП активность амилазы может «истощаться» до нормальных и субнормальных величин. У 20% пациентов с ОП отмечают нормальные показатели активности амилазы сыворотки. Таким образом, по сывороточной активности амилазы невозможно определить тяжесть текущего обострения панкреатита и ближайший прогноз.

По данным литературы, определение активности амилазы в моче более информативно, чем в крови, так как гиперамилазурия более стойка, чем гиперамилаземия. Доступность получения мочи позволяет многократно повторять исследование и, следовательно, обнаруживать даже небольшой подъём показателя. Кроме того, вследствие различий в экскреции почками активность панкреатической изоамилазы в моче значительно выше, чем в крови.

Обострение XII сопровождается специфическим повреждением проксимальной части канальца нефрона, которое приводит к снижению реабсорбции и увеличению почечного клиренса, т.е. гиперамилазурия — результат гиперамилаземии и подавления канальцевой реабсорбции. Как уже отмечено, на этом основано определение соотношения клиренсов амилазы и креатинина. Более чувствительным, чем амилазурический тест, считают вычисление дебитовуроамилазы, когда исследуют мочу, собранную через определённые промежутки времени (до и после пищевой нагрузки). Чувствительность этих дебитов при ХП составляет 49-73%.

Для повышения чувствительности исследования активности амилазы в крови и моче необходимо проводить его в первые сутки пребывания больных ХП в стационаре, не менее двух раз после инструментальных исследований, а также в момент усиления болевого абдоминального синдрома. При этом чувствительность теста повышается с 40 до 75-85%.

Интерпретация результатов определения активности амилазы в крови и моче затруднена ещё и тем, что фермент содержат слюнные железы, толстая кишка, скелетные мышцы, почки, лёгкие, яичники, маточные трубы, следовательно, можно определять амилолитическую активность в молоке, слюне, слёзной жидкости и поте. Таким образом, возможно повышение её уровня в биологических жидкостях вследствие внепанкреатических причин (табл. 2-8): при перфорации язвы, кишечной непроходимости, перитоните, тромбозе брыжеечных сосудов, холецистите, холангите, паротите, почечной недостаточности, внематочной беременности, остром аппендиците, раке лёгких, диабетическом ацидозе, феохромоцитоме; после операций по поводу пороков сердца, резекции печени; при употреблении препаратов опия, сульфаниламидов, тиазидных диуретиков, оральных контрацептивов.

Для повышения специфичности гиперамилаземии предложено считать диагностически значимым повышение активности фермента в 3—6 раз. Однако патогномоничной для панкреатита активности фермента в крови не существует. Вследствие значительного запаса фермента в ацинарных клетках любое нарушение их целостности или малейшее затруднение оттока секрета ПЖ приводит к значительному выходу амилазы в кровь даже при легком течении панкреатита.

Для повышения специфичности исследования активности фермента в крови следует определять не суммарное его содержание, а панкреатическую фракцию. У здоровых людей р-амилаза составляет до 40% общей сывороточной амилазы, остальные 60% представлены слюнным изоферментом. При панкреатитах это соотношение изменяется: активность панкреатической изоамилазы составляет 75—80% активности общей амилазы крови. Определение активности р-амилазы особенно важно больных с ХП и нормальной активностью общей амилазы.

Повышение показателя указывает на обострение ХП, а снижение — на экзокринную недостаточность ПЖ, связанную с атрофией ацинарной ткани и фиброзом органа у больных, перенёсших ряд атак. Специфичность определения активности панкреатической амилазы при ХП не превышает 88,6%, чувствительность — 40—96,9%.

источник

Первая группа диагностических тестов обычно используется для выяв­ления феномена выхода ферментов в кровь, который развивается при по­вреждении клеток. Ферменты поступают в интерстициальную жидкость, затем в лимфу и кровь, а позже попадают в мочу. Панкреатические ферменты проникают в кровь также из секреторных ходов и протоков ПЖ. Кроме того, происходит всасывание ферментов в проксимальных отделах тонкой кишки. Повышение активности панкреатических ферментов в крови и моче чаще связано с деструкцией паренхимы органа, а также с по­вышением внутрипротокового давления, и характерно для гиперферментемических панкреатитов.

Наиболее распространенным диагностическим тестом является изуче­ние уровня амилазы в крови (моче). Это исследование является историче­ски первым биохимическим способом диагностики панкреатитов. В 1908 г. Вольгемут разработал метод определения активности амилазы в биологи­ческих жидкостях и с тех пор предложено более 200 методических приемов.

Невысокая чувствительность определения ами­лазы в крови и моче связана с кратковременностью гиперамилаземии и гиперамилазурии при панкреатитах. Так, уровень амилазы крови на­чинает повышаться через 2-12 часов от начала заболевания (обострения), достигает максимума через 20-30 часов, нормализуются через 2-4 суток при благоприятном течении заболевания. Содержание амилазы в моче начина­ет повышаться через 4-6 часов от начала заболевания, а через 8-10 часов уже может нормализоваться. В. В. Храпач и соавторы считают, что уровень амилазы в моче имеет две волны повышения в тече­ние трех суток с начала периода обострения. В период обострения ХП ак­тивность амилазы в крови и в моче может оставаться в пределах нормаль­ных величин, так как у таких больных подъем активности фермента проис­ходит на фоне исходно низкого уровня, связанного с фиброзом паренхимы ПЖ. При тяжелом, прогрессирующем течении острого панкреатита, или обострения ХП активность амилазы может «истощаться» до нормальных и субнормальных величин.

Чаще в литературе встречается мнение, что определение содержания амилазы в моче более информативно, чем в крови, так как гиперамилазурия более стойка, чем гиперамилаземия, хотя некоторые авторы придер­живаются противоположенного мнения. Обострение ХП сопровождается специфическим по­вреждением проксимальной части канальца нефрона, которое приводит к снижению реабсорбции и увеличению почечного клиренса, т. е. гиперамилазурия является результатом и гиперамилаземии и подавления канальцевой реабсорбции. На этом основано определение соотношение клиренсов амилазы и креатинина. Более чувствительным, чем амилазурический тест, является вычисление дебитов уроамилазы, когда исследуется моча за определенные промежутки времени до и после пищевой нагрузки.

Оценка результатов исследования амилазы в крови и моче затруднена так же тем, что фермент содержится в слюнных железах, толстой кишке, скелетных мышцах, почках, легких, яичниках, маточных трубах. Амилаза не является строгим панкреатоспецифическим ферментом, вследствие чего возможно повышение ее уровня в биологических жидкос­тях от внепанкреатических причин: при перфорации язвы, заворо­те кишок, перитоните, тромбозе брыжеечных сосудов, холецистите, холангите и др., причем других признаков панкреа­тита в последних случаях не выявлено.

Для повышения специфичности гиперамилаземии предлагают считать диагностически значимым повышение уровня фермента в 3-6 раз. Однако патогномоничного для панкреатита уровня амилазы в крови не существу­ет. Вследствие значительного запаса фермента в ацинарных клетках любое нарушение их целостности или малейшее затруднение оттока секрета ПЖ может привести к значительному выходу амилазы в кровь даже при легком панкреатите. Повышение в крови уровня общей и панкреатической ами­лазы выявляется после однократного приема большой дозы алкоголя у субъектов без клинических проявлений панкреатита. Напротив, как было указано выше, при тяжелой деструкции паренхимы органа гиперамилаземия может не выявляется. Таким образом, прямой связи между тяжестью панкреатита и амилаземией в ряде случаев не наблюдается.

Для повышения специфичности исследования амилазы в крови, следу­ет определять не суммарное содержание фермента, а панкреатическую изоамилазу. У здоровых людей она составляет 40 % общей сывороточной амила­зы, остальные 60 % представлены слюнной изоамилазой. При ХП это соот­ношение изменяется: панкреатическая изоамилаза составляет 75-80 % об­щей амилазы крови. Определение активности панкреатической изоамилазы особенно важно при хроническом панкреатите у больных с нормальным со­держанием общей амилазы. Повышение показателя указывает на обостре­ние ХП, а снижение — на экзокринную недостаточность ПЖ при атрофии ацинарной ткани и фиброзе органа у больных, перенесших ряд атак.

Специфичность определения панкреатической амилазы при хрониче­ском панкреатите на превышает 88,6 % при чувствительности 45-96,9 %.

Большое значение в диагностике панкреатитов придают определению активности трипсина в сыворотке крови, который продуцируется только ацинарными клетками ПЖ, то есть является панкреатоспецифичным. Однако на практике достоверность исследований оказывается ниже из-за связыва­ния активного трипсина ингибиторами. Поступивший в сыворотку крови активный трипсин немедленно связывается плазменными ингибиторами, основными из которых явля­ются 1-антитрипсин и 2-макроглобулин. Определение содержания этих ингибиторов в сыворотке крови также используют для диагностики панкреатитов, однако, их показатели разнонаправлены и не всегда воз­можна четкая трактовка результатов. Повышение уровня ингибиторов в крови чаще свидетельствует о мобилизации плазменной ингибиторной системы, что обуславливает псевдонормальные показатели трипсинемии. И напротив, низкое содержание плазменных ингибиторов обычно свиде­тельствует об их активном потреблении, уменьшение емкости или об ис­тощении защитных механизмов при тяжелой деструкции ПЖ, то есть яв­ляется неблагоприятным фактором. Вместе с тем, при любых сывороточ­ных протеазно-ингибиторных соотношениях они, по мнению большин­ства авторов, не отражают эти соотношения в ткани ПЖ, следовательно, не могут ориентировать врача в отношении формы, тяжести, а в ряде случаев и диагноза панкреатита.

Наиболее достоверным методом определения уровня трипсинемии считают радиоиммунологический. При обострении ХП уровень имунно-реактивного трипсина в крови увеличивается в 20–70 раз. Однако радио­иммунологический метод также нельзя считать абсолютным, так как анти­тела, содержащиеся в соответствующих диагностических наборах, плохо «узнают» трипсин в комплексе с ингибиторами. Повышение уровня имуннореактивного трипсина не является строго специфичным для пан­креатитов, встречается при хронической почечной недостаточности, ги-перкортицизме, раке ПЖ, калькулезном холецистите. Более специфичны­ми являются низкие показатели имуннореактивного трипсина для внешнесекреторной недостаточности ПЖ. Особенно демонстративной при этом является монотонная кривая динамики имуннореактивного трипси­на после пищевой нагрузки в экспериментальных и клинических исследо­ваниях. Некоторые ученые предлагают определять имуннореактивный трипсин в крови в качестве скриннингового теста для диагностики экзокринной недостаточности ПЖ у больных, длительно страдающих ХП с ис­ходом в фиброз органа. Однако снижение показателя может регистриро­ваться при раке ПЖ. Для снижения частоты псевдоотрицательных резуль­татов исследование имуннореактивного трипсина в крови при ХП предло­жено определение его в комплексе с ингибиторами, стимуляция церулеином, панкреозимином, пищевой нагрузкой.

С 1996 года в литературе появились данные о достаточной информа­тивности определения содержания трипсиногена в моче.

К сожалению, практические врачи чаще пользуются результатами не­специфического изучения суммарной протеолитической активности сы­воротки крови, так как набор для радиоиммуного исследования в крови трипсина, катионной и анионной форм трипсиногена, пептида активации трипсиногена, а также трипсиногена в моче имеют высокую стоимость, их использование возможно только для серийных научных исследований.

Противоречивы данные литературы и о диагностической ценности для панкреатитов определения активности сывороточной липазы. Так, ряд ав­торов указывают, что метод определения липазы является недостаточно чувствительным и информативным. По другим данным липаза является высоко информативным показателем, чувствительность которого дости­гает 100 %. Данные о сроках, при которых сохраняется гиперферментемия, также значительно варьируют. Считается, что повышение активности липазы в крови в два раза специфичнее для ХП, чем гиперамилаземия. Более специфичным является снижение уровня липазы в крови в отношении фиброза ПЖ, как исхода ХП и муковисцидоза.

В последние годы определенное значение диагностики панкреатитов придают исследованию концентрации в крови и моче фосфолипазы.

Это связано с тем, что фосфолипаза А2 играет большую роль в патоге­незе панкреатитов. Фермент тропен к липидам клеточных мембран, вызы­вает их повреждение. Поэтому, повышение содержания в крови фосфоли­пазы считают идеальным маркером деструктивных процессов. Кроме того фосфолипаза А2 отщепляя жирную кислоту от лецитина, образует лизолецитин. Последний при попадании в вирсунгов проток через несколько минут вызывает отек, а через несколько часов — некроз паренхимы ПЖ. Результаты целого ряда исследований свидетельствуют о высокой чувст­вительности (до 100 %) и специфичности (до 90 %) для панкреатитов изуче­ния содержания в крови фосфолипазы А2 типа 1, который является панкреатоспецифичным. Доказано, что повышенный уровень фофсфолипазы А2 типа 1 определяется в крови раньше и удерживается дольше, чем увели­чение активности общей амилазы, панкреатической изоамилазы, имуннореактивного трипсина, липазы, причем гиперфосфолипаземия коррели­рует с тяжестью обострения ХП. Кроме биохимического, разработаны и более чувствительные иммунофлюорометрический и радиоиммунологи­ческий методы изучения активности ферментов. Эти методы позволяют определять не только общую фракцию фосфолипазы А2, но и уровни про­фермента и активного энзима. При обострении ХП соотношение между ними резко изменяется в сторону активной фосфолипазы. Определение содержания фосфолипаза А2 типа 1 крови является чувствительным тес­том и в отношении гипоферментных панкреатитов. Причем степень сни­жения активности фермента в крови коррелирует с показателями секре­тин-панкреозиминового теста.

Данные литературы свидетельствуют о высокой диагностической цен­ности изучения активности в крови и другого липолитического фермента — холестеролэстеразы, которая является панкреатоспецифичной.

Важное значение в аутолизе ткани ПЖ придают эластазе 1, ферменту ПЖ, относящемуся к эндропептидазам. Эластаза 1 при гидролизе белков разрывает внутренние связи между аминокислотами в середине их цепей, продуцируя, таким образом, пептиды. Эластазы занимают особое место сре­ди других протеаз, благодаря тому, что они способны гидролизировать склеропротеин эластин, а также другие белки. Существует 3 вида эластаз: пан­креатические эластазы 1 и 2 и эластаза нейтрофилов. Хотя эти ферменты об­ладают сходными химическими свойствами, иммунологически они значи­тельно различаются, что позволяет определять их раздельно. В настоящее время используется иммуноферментный метод исследования человеческой эластазы 1 (ELISA, enzyme-linked immunosorbent assay).

Активность этого фермента в крови, по данным V. Gumaste, повышает­ся при ХП раньше, чем уровень других ферментов и удерживается дольше. Определение активности эластазы 1 считают самым «поздним» чувстви­тельным тестом диагностики обострений ХП — через 8–10 дней после ата­ки. В этот период активность эластазы 1 в крови повышена у 100 % боль­ных, уровень липазы – у 85 %, имуннореактивного трипсина – 58 %, пан­креатической изоамилазы у 43 %, общей а-амилазы — у 23 % больных. Раз­норечивы сведения о специфичности гиперэластаземии. Ряд авторов отме­чает, что она не соответствует степени деструкции ткани ПЖ и не имеет большого диагностического значения при функциональной недостаточно­сти у больных с многолетним ХП.

Реже используют определение активности в крови других ферментов: карбоксипептидаз А и В, дегидрогеназ, нуклеаз, гулутатионтрансферазы, гиалуронатэндоглкжоаминидазы, глицинамид, инотрасферазы, катепси-нов В, D и L и др. однако методы изучения содержания этих ферментов в биологических жидкостях технически сложны, имеют высокую стои­мость. Диагностическая информативность этих тестов не оправдывает сложности их выполнения. Перспективным, возможно, является изуче­ние содержания в крови и моче белка панкреатических камней (PSP) — литостатина.

Дата добавления: 2015-07-18 ; просмотров: 1279 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

источник

6.1. Для оценки кислотно-щелочного состояния используется метод:В. потенциометрический

6.2. Исследование электролитов крови можно провести всеми следующими методами, кроме:Д. электрофореза

6.3. Для исследования ферментов сыворотки крови используется метод: Д. все перечисленные методы

А пектрофотометрический метод Г. электрофоретический метод

Б. фотоэлектроколориметрический метод

6.4. Оптический тест Варбурга основан на максимуме светопоглощения НАДН при длине волны:

6.5. Коагулограмма— это:В. комплекс методов для характеристики разных звеньев гемостаза

6.6. Тромбоэластограмма— это:В. графическая регистрация процесса свертывания крови

6.7. Электрокоагулография— это:

А. экспресс-метод регистрации коагуляции, основанный на измерении электропроводности крови

6.8. Белковые фракции сыворотки крови можно разделить всеми следующими методами, кроме:

6.9. Электрофорез белков проводят на: Д. всех перечисленных носителях

А. полиакриламидном геле В. бумаге

Б. агаровом геле Г. целлюлозоацетатных пленках

6.10. Метрологическому контролю подлежат: Г. измерительные приборы

6.11. Нефелометрия — это измерение:Б.светорассеивания

6.12. В фотоэлектроколориметрах необходимую длину волны устанавливают с помощью: В.светофильтра

6.13. В основе иммунохимических методов лежит взаимбдействие:Б.антитела с антигеном

6.14. Соответствие числа оборота центрифуги и центробежным ускорением определяется по:А.номограмме

6.15. Диализ проводится с целью:

В.отделить белки от низкомолекулярных солей

6.16. В сыворотке крови в отличие от плазмы отсутствует:А.фибриноген

6.17. Рефрактометрия основана на измерении:В.угла преломления света на границе раздела фаз

6.18. Поляриметрия — метод, основанный на измерении: Д.вращения поляризованного луча

6.19. Турбидиметрия — метод измерения: Д. поглощения света

6.20. Понятие «абсорбция» в фотометрии идентично понятию: Г. оптическая плотность

6.21. При выделении и очистке белков используют: Д. все перечисленные виды

А.адсорбционную хроматографию В. ионообменную хроматографию

Б. распределительную хроматографию Г. аффинную хроматографию

6.22. Хроматографическое разделение веществ основано на разной: Б. сорбционной способности на носителе

6.23. Фотометрическое определение концентрации субстратов и активности ферментов
реализуется методом: Г. любым из перечисленных методов

А.конечной точки В. измерения начальной скорости

Б. кинетического исследования

6.24. Монохроматичность излучения в спектрофотометрах обеспечивается использованием:

В дифракционной решетки или кварцевой призмы

6.25. В соответствии с законом Бугера-Ламберта-Бера абсорбция раствора пропорциональна:В. толщине оптического слоя

6.26. Узловая схема приборов для фотометрии не включает:А.измерительный и вспомогательный электроды

6.27. Основные характеристики светофильтров включают: В. максимум пропускания

6.28. Принципиальное отличие спектрофотометра от фотоэлектроколориметра состоит в: Г. наличии монохроматора

6.29. При измерении флуоресценции длина волны испускания всегда:В. такая же как длина волны возбуждения

6.30. Флуориметрия основана на:Б. измерении вторичного светового потока

6.31. В атомно-эмиссионном анализе измеряется:Б. излучение света атомами

6.32. Скорость перемещения частиц при электрофоретическом разделении не определяется: Г. расстоянием между электродами

6.33. Биохимические анализаторы позволяют: Д. все перечисленное

А. повысить производительность работы в лаборатории Г. выполнять сложные виды анализов
Б. проводить исследования кинетическими методами

В. расширить диапазон исследований

6.34. Биохимические анализаторы позволяют механизировать и ускорить: Д. все перечисленное

А. отбор исследуемого материала для выполнения В. фотометрию, расчеты

методики Г. проведение контроля качества

Б. добавление необходимых реактивов

6.35. Для разделения по молекулярной массе используют: Д. гельфильтрационную хроматографию

6.36. На биохимических анализаторах целесообразно выполнять: Д. все перечисленное

А. анализы кинетическими методами Г. экспресс-анализы

Б. методики с малым объемом исследуемого материала

В. методики, составляющие основную долю нагрузки лаборатории

6.37. Денситометры применяются в клинической химии для:А. оценки результатов электрофоретического

6.38. В основе ПЦР-анализа лежит: Д. копирование специфических участков молекулы ДНК

6.39. Ключевым моментом в иммунологических методах является реакция:В. взаимодействия антигена с антителом

6.40. К методам срочной лабораторной диагностики следует отнести определение: Д. билирубина новорожденных

6.41. Цитрат и оксалат стабилизируют плазму за счетА. связывания ионов кальция

6.42. Взятие венозной крови для биохимических исследований включает следующие общие
правила:

А. взятие крови натощак Г. тонкой иглой с острым концом

Б. через катетер Д. сухой иглой

В. шприцом, которым введено лекарственное вещество

6.43. Условиями получения и хранения плазмы для биохимических исследований являются
следующие, кроме: Г. использование герметичной посуды

6.44. Преимуществами международной системы единиц физических величин являются
следующие, кроме: Д. большей наглядности

6.45. Для пересчета концентрации вещества, выраженного в г%, наммоль/л необходимо знать:

А. молекулярную массу вещества

6.46. Для вычисления коэффициента пересчета из традиционных единиц в единицы системы «СИ»
необходимо знать: » В. относительную молекулярную массу

6.47. Основу структуры белка составляет:А. полипептидная цепь

6.48. Аминокислотам не присущи следующие химические группировки: Д. винильная группа -СН=СН2

6.49. Физиологическими функциями белков плазмы крови являются следующие, кроме:

Г. обеспечение клеточного иммунитета

6.50. В молекулах белков не встречаются: В. нуклеосомы

6.51. Первичную структуру белков определяет: Д. последовательность аминокислот в пептидной цепи

6.52. Вторичную структуру белков не формируют:А. дисульфидные связи

6.53. Под третичным уровнем организации белка понимают:В. взаиморасположение а-спиралей и [3-слоев пептидных цепей

6.54. Генетически независимо контролируется:А. организация первичной структуры белка

6.55. Растворимость белков определяют: Г. наличие полярных группировок на поверхности белка

6.56. Растворимый белок: Г. Альбумин

6.57. Кислыми (катионными) белками являются белки с изоэлектрической точкой: В. рН 5,5

6.58. Заряд белка в растворе зависит от:Б. величины рН раствора

6.59. Высаливание белков вызывает:В. воздействие высоких концентраций нейтральных солей

6.60. Ионогенными группами являются все, кроме: Г. тиоловой (- SН)

6.61. Денатурация белков это: Г. распад белка на пептиды

6.62. Денатурацию белка вызывают: Б. воздействие сильных электролитов

6.63. Основная масса аминокислот организма:Б. используются для синтеза белков

6.64. Незаменимыми являются аминокислоты:А. лизин, триптофан, фенилаланин

6.65. Потеря биологической активности белка происходит при: Г. денатурации

6.66. Усиливают анаболизм белков: В. СТГ, половые гормоны

6.67. Пиридоксаль-5-фосфат является коферментом в процессах: В. трансаминирования аминокислот

6.68. Определение содержания аминокислот в сыворотке крови является ценным
диагностическим тестом при:А. наследственной патологии обмена аминокислот

6.69. Молекулярную массу белка можно оценить методами: Г. всеми перечисленными методами

Б. определения осмолярности, седиментации

6.70. К белкам плазмы относят: В.глобулины

6.71. В плазме методом электрофореза на ацетатцеллюлозе можно выделить белковых фракций:Б. пять

6.72. Белкам плазмы не присущи функции:Б. гемостатическая

6.73. Альбумины не участвуют в:А. активации липопротеиновой липазы

6.74. Во фракции альфа-1 и альфа-2-глобулинов не входит:А. фибриноген

6.75. В состав фракции бета-глобулинов не входят: В. иммуноглобулин G

6.76. Диспротеинемии это: Г. нарушение соотношения фракций белков плазмы

6.77. Определение альфа-фетопротеина имеет диагностическое значение при:Б. первичном раке печени

6.78. В составе гамма-глобулинов больше всего представлено: Б. Ig G

6.79. К клеткам, продуцирующим гамма-глобулины, относятся:А. плазматические клетки

6.80. Лимфоидные клетки синтезируют: Д. все перечисленные иммуноглобулины

А.Ig G Б. Ig А В. Ig М Г. Ig Е

6.81. Гамма-глобулины снижаются при: В. лучевой болезни

А. ишемической болезни сердца

Б. гастрите Г. опухоли пищевода Д. ревматоидном артрите

6.82. Белок Бенс-Джонса можно выявить: В. электрофорезом мочи

6.83. Следствием парапротеинемии не может быть: В. гипергликемия

6.84. Фибриноген снижается в крови при:Б. хронических заболеваниях печени

6.85. Фибриноген увеличивается при:А. острых стафилококковых инфекциях

6.86. Вторичная криоглобулинемия не выявляется при: Г. пневмонии

6.87. При протеинурии в моче могут появляться: Д. все перечисленное

А. альбумины Б. бета-глобулины В. трансферрин Г. гамма-глобулины

6.88. Парапротеины появляются в крови при: Д. всех перечисленных заболеваниях

А. болезни Вальденстрема В. болезни тяжелых цепей

Б. миеломе Г. болезни легких цепей

6.89. При снижении гаптоглобина в крови наблюдается:А. гемоглобинурия

6.90. Трансферрин — это соединение глобулина с:Б. железом

6.91. Увеличения альфа-2-глобулинов не наблюдается при:Г. Гемолизе

6.92. К фракции остаточного азота не относятся:Б. адениннуклеотиды

6.93. Для выделения фракции остаточного азота белки можно осадить: Д. всеми перечисленными веществами

А. вольфрамовой кислотой В. сульфосалициловойкислотой

Б. едким натром Г. трихлоруксусной кислотой

6.94. Не бывают азотемии:Г. гормональные

6.95. Ретенционные азотемии не встречаются при:В. пневмонии

6.96. Внепочечные ретенционные азотемии могут наблюдаться при: Г. обширных ожогах

6.97. При продукционной азотемии преобладают:Д. аминокислоты

6.98. Продукционные азотемии не возникают при: Д. эксикозах

6.99. Аммиак в крови не повышается при:Б. заболеваниях поджелудочной железы

6.100. Накоплению аммиака в крови не способствует: Д. ни один из перечисленных факторов

А. де фицит аргиназы В. дефицит гексокиназы

Б. дефицит карбомилфосфатсинтетазы Г. некроз ткани печени

6.101. Причиной повышения общего белка в сыворотке не может быть: Г. гипергидратация

6.102. Мочевина не повышается при:А. язвенной болезни

6.103. Остаточный азот повышается за счет азота мочевины при:В. нефрите, хронической

6.104. При электрофоретическом разделении белков легко выявляются: Д. все перечисленное верно

А. гипогаммаглобулинемии В. диспротеинемия

Б. парапротеинемии Г. гипоальбуминемия

6.105. Креатин содержится в наибольшей концентрации в тканях:Б. мышечной

6.106. Свойством креатина, важным в клинической биохимии, является:Б. предшественник креатинина

6.107. Креатин в крови не увеличивается при: Д. гастрите

6.108. Креатинурия не наблюдаетсяВ. при концентрации креатина в плазме не выше нормы

6.109. Креатинин является: В. конечным продуктом обмена белков

6.110. Креатинин в крови и моче определяют для: В. характеристики почечной фильтрации

6.111. Содержание креатинина в крови увеличивается при:А. хронической почечной недостаточности

6.112. Если,:А. клиренс вещества больше клиренса креатинина, тогда определяемое вещество не секретируется

6.113. Определение клиренса эндогенного креатинина применимо для: Г. определения величины почечной фильтрации

6.114. «Негативными» реактантами острой фазы воспаления является:А. альбумин

6.115. На увеличение мочевой кислоты в организме не влияет:Б. введение глюкозы

6.116. Мочевая кислота повышается в сыворотке при: В. лечении цитостатиками

6.117. Индикан может увеличиваться в крови при:А. непроходимости кишечника

6.118. Гиперурикинурия не наблюдается при: Д. язвенной болезни

6.119. Белками плазмы обеспечиваются следующие иммунологические реакции:В. реакция комплемента

6.120. Из перечисленных соединений не являются конечными продуктами обмена белков: Г. бисульфит

6.121. К азотемии приводит:А. снижение клубочковой фильтрации

6.122. Мочевина не повышается при: Д. гастродуодените

6.123. Для криоглобулинов не справедливо:Г. могут появляться при миеломе, инфекциях, аутоиммунных заболеваниях

6.124. Протеолитический фермент пищеварительной системы— это:А. пепсин

6.125. Производным аминокислот является биологически активное вещество: Г. все перечисленные вещества

6.126. В норме наибольшая антипротеазная активность крови приходится на:В. агантитрипсин

6.127. Механизм обезвреживания аммиака сводится к: Г. всему перечисленному

А. синтезу мочевины В. аммониогенезу

6.128. Компонентами остаточного азота являются: Д. все перечисленное

А. аммиак Б. креатинин В. мочевина Г. мочевая кислота

6.129. Не сопровождаются гиперазотемией: Г. ринит

6.130. Не сопровождаются гиперпротеинемией: В. паренхиматозный гепатит

6.131. Не сопровождаются гипопротеинемией:Б. миеломная болезнь

6.132. Отрицательный азотистый баланс наблюдается, если: В выделение азота превышает его поступление

6.133. К гиперпротеинемии приводят:А.синтез патологических белков (парапротеинов)

6.134. Основная физиологическая роль гаптоглобинаА. связывание гемоглобина

6.135. Основная физиологическая роль церулоплазмина: Г. транспорт меди

6.136. Наследственная недостаточность а_гантитрипсина приводит к: Д. всем перечисленным состояниям

А.эмфиземе у молодых людей

Г. инфекционно-воспалительным заболеваниям легких и дыхательной недостаточности

6.137. Следующие белки крови, имеют антипротеазную активность: Г. все перечисленные

А.альфа-1-антитрипсин В. антитромбин III

6.138. Предшественниками активных пептидов являются все следующие белки, кроме: Д. брадикинина

6.139. При определении мочевой кислоты можно использовать: Б. сыворотку, взятую натощак

6.140. Источниками погрешностей приопределении общегобелка биуретовымметодом являются: Д. все перечисленное

А. использование гемолизированной сыворотки

Г. неточное приготовление калибратора

Б. хранение биуретового реактива на свету

В. несоблюдение установленного времени развития цветной реакции

6.141. При поражении почек характерна протеинограмма:

В. альбумин-снижение, альфа-1-гл.-норма, альфа-2-гл.-значительное повышение, бета-гл.-норма, гамма-

6.142. При поражении паренхимы печени характерна протеинограмма:

А. альбумин-снижение, альфа-1-гл.-норма, альфа-2-гл.-норма, бета-гл.-повышение, гамма-гл.-повышение

6.143. Клинический синдром, сопровождающийся ренальной протеинурией:В. гломерулонефрит

6.144. Физиологическая протеинурия имеет место: Г. после перегревания или переохлаждения

6.145.повышение мочевины и креатинина крови, диспротеинемия с относительным увеличением альфа-2 и бета-глобулинов, протеинурия характерны для: В. гломерулонефрита

6.146. В целях диагностики активность ферментов определяют в: Д. все перечисленное верно

А. сыворотке крови Б. лейкоконцентратах В. биоптатах Г. ликворе

6.147. Действие ферментов заключается в:Г. биологическом катализе

6.148. Простетическая группа фермента представляет собой:В. кофермент или кофактор

6.149. Необратимая потеря ферментативной активности вызывается:А. денатурацией

6.150. Международная классификация разделяет ферменты на шесть классов в соответствии с их: Г. типом катализируемой реакции

6.151. Повышение сывороточной активности ферментов при патологии может являться
следствием: Д. всех перечисленных факторов

В. усиления органного кровотока

Б. повышения проницаемости клеточных мембран и разрушения клеток, синтезирующих фермент

6.152. Наибольшая активность АЛТ обнаруживается в клетках: Б. печени

6.153. Наибольшая удельная активность креатинкиназы характерна для: В. мышц

6.154. Повышенная активность ГГТП в сыворотке определяется при: Г. холестазе

6.155. Измерение концентрации фермента иммунохимическим методом по сравнению с
определением активности фермента фотометрически: А. более специфично

6.156. В международной системе единиц СИ активность ферментов измеряется: Г. Каталами

6.157. Необратимое повреждение кардиомиоцитов сопровождается повышением в сыворотке: Д. МВ-КК

6.158. Повышение сывороточной активности сорбитолдегидрогеназы характернодля заболеваний:Б. печени

6.159.: Повышение сывороточной активности гистидазы характерно для заболеваний Б. печени

6.160. Повышение сывороточной активности альдолазы характерно для заболеваний:В. скелетных мышц

6.161. Изоферменты — это ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию: Д. все перечисленное верно

А. имеющие одинаковую молекулярную массу, но отличающиеся по первичной структуре

Б. отличающиеся различными пропорциями функциональных заряженных групп

В. отличающиеся величинами константы сродства к субстрату (К_м)

Г. имеющие различное субъединичное строение

6.162. Молекула ЛДГ состоит из субъединиц типа:Б. НиМ

6.163. В кардиомиоците в наибольшем количестве содержится изофермент:А. ЛДГ-1

6.164. В гепатоцитах в преимущественном количестве содержится изофермент: Д. ЛДГ-5

6.165. Гидроксибутиратдегидрогеназная активность сьворотки крови в наибольшей мере
отражает:

А. ЛДГ-1 Б. ЛДГ-2 В. ЛДГ-3 Г. ЛДГ-4 Д.м-5

6.166. Секретируемым в кровь ферментом является: В.холинэстераза

6.167. Для выявления патологии канальцевого эпителия почек диагностическое значение имеет
определение в моче активности:А.N-ацетил-бета-D-глюкозаминидазы (НАГ)

6.168. «Катал» — это единица, отражающая:Г. активность фермента

6.169. Активность фермента, выраженная в международных единицах, имеет размерность:В. мкмоль/мин/л

6.170. Скорость ферментативной реакции зависит от: Д. всего перечисленного

А.температуры В. концентрации субстрата

Б. рН Г. присутствия кофакторов

6.171. Константа Михаэлиса-Ментен— это:

А. концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна половине максимальной

6.172. Величина константы Михаэлиса-Ментен отражает:А. сродство фермента к субстрату

6.173. При взятии крови активность ферментов может меняться в результате:Д. всего перечисленного

А. продолжительного венозного стаза Г. активации системы гемостаза

В. микрогемолиза эритроцитов

6.174. При доставке крови на исследование активность ферментов может меняться в результате: Д. всего перечисленного

А. активации протеолитических систем плазмы

Г. частичного гемолиза эритроцитов

Б. разрушения четвертичной структуры ферментов

6.175. При хранении крови активность ферментов может меняться от: Д. всего перечисленного

А. закисления среды В. температуры

Б. активации протеолитических процессов Г. продолжительности хранения

6.176. Для печени не является органо специфическим ферментом: В. АСТ

6.177. Для определения активности ферментов в оптимальных условиях следует
стандартизировать: Д. все перечисленное

А. рН В. концентрацию и природу буфера

Б. температуру Г. концентрацию субстрата

6.178. Активность кислой фосфатазы выше в сыворотке, чем в плазме, так как:

А. фермент высвобождаются из тромбоцитов при образовании сгустка

6.179. Источником аналитических ошибок при определении активности ферментов может быть: Д. все перечисленное

А. концентрация субстрата, ненасыщающая фермент

Г. использование реактивов с просроченным сроком годности
Б. изменение рН инкубационной смеси

В. нестабильность температуры в ходе инкубации

6.180. У больного с острым приступом болей за грудиной или в животе относительное повышение
сывороточной активности КК > АСТ > АЛТ » ГГТП > амилазы. Наиболее вероятен диагноз:

6.181. У больного с острым приступом болей за грудиной или в животе относительное повышение
активности липазы > амилазы » АЛТ > АСТ » КК. Наиболее вероятен диагноз:А. острый панкреатит

6.182. Для почечной колики в сыворотке крови характерно:

Д. стабильный уровень активности перечисленных ферментов

6.183. У больного с острым приступом болей за грудиной или в животе повышение сывороточной
активности АЛТ > ГГТП > АСТ > амилазы » КК. Это характерно для: В. гепатоцеллюлярной патологии

6.184. Наиболее показательным при усилении резорбции кости является повышение
сывороточной активности: Г. тартратрезистентной кислой фосфатазы

6.185. Наибольшее диагностическое значение при заболеваниях поджелудочной железы имеет
определение сывороточной активности: Б. альфа-амилазы

6.186. При инфаркте миокарда повышается в наибольшей степени сывороточная активность: Г. креатинкиназы

6.187. При хроническом гепатите снижается сывороточная активность: В. холинэстеразы

6.188. При раке предстательной железы преимущественно повышается сывороточная активность: Г. кислой фосфатазы

6.189. В преджелтушный период острого вирусного гепатита как правило повышена
сывороточная активность: Г. АЛТ

6.190. Наибольшей диагностической чувтвительностыо острого панкреатита в 1 день заболевания
характеризуется определение активности альфа-амилазы в: Б. крови

6.191. Наибольшей диагностической чувтвительностью острого панкреатита на 3-4 день
заболевания является определение альфа-амилазы в: Б. моче

6.192. Наибольшей диагностической чувствительностью обтурационной желтухи обладает
определение в сыворотке активности: Г. гамма-глутамилтрансферазы

6.193. Наибольшей диагностической специфичностью обтурационной желтухи у больных с
метастазами в кости или у больных рахитом является определение в сыворотке активности: Б. 5′-нуклеотидазы

6.194. Подозревая алкогольное поражение печени, целесообразно определить в сыворотке
активность: Г. ГТТП

6.195. При подозрении на опухоль печени целесообразно определить сывороточную активность: Д. все перечисленное

А. щелочной фосфатазы В. глутаматдегидрогеназы

Б.ЛДГ Г. ГТТП

6.196. Для поражения скелетных мышц характерно повышение сывороточной активности: Д. всех перечисленных ферментов

Б. альдолазы Г. аминотрансфераз

6.197. Повышение сывороточной активности креатинкиназы может быть при: Д. всех перечисленных состояниях

А. травме мышц В. миодистрофии Дюшена

Б. алкогольной интоксикации Г. тяжелой физической нагрузке

6.198. Маркерами холестаза являются: Г. 5′-нуклеотидаза, ГТТП, щелочная фосфатаза аминопептидазы

6.199. При панкреатитах в сыворотке повышается: Д. липаза

6.200. Ферментный спектр для выявления хронического гепатита включает:А. АЛТ, АСТ, ГТТП, ХЭ, ЩФ

6.201. Отношение активности АСТ/АЛТ (коэффициент Де-Ритис) снижается при:

А. остром и персистирующем вирусном гепатите

6.202. Активность щелочной фосфатазы рекомендуется определять в:А. сыворотке крови

6.203. Активность альфа-амилазы стабильна в течение одной недели при комнатной
температуре в:А. негемолизированной сыворотке

6.204. При подготовке образцов крови для определения активности ДДГ неверно, что:

А. можно использовать гемолизированную сыворотку

6.205. Активность АСТ практически не меняется в: Д. все перечисленное верно

А. плазме гепаринизированной крови

Г. сыворотке, хранившейся в холодильнике 3-е суток

В. сыворотке, хранившейся в холодильнике 1 сутки

6.206. Активность АЛТ в сыворотке крови существенно меняется при: Д. всем перечисленном

А. хранении сыворотки при комнатной температуре в

В. замораживании образцов более 2-х раз течение 2-х дней

Б. хранении сыворотки в холодильнике в течение 1 недели

6.207. Для измерения активности ферментов используют все перечисленные методические принципы, кроме:

Г. измерения после выхода кинетической кривой на плато

6.208. Изоферменты разделяют методами: Д. всеми перечисленными

А. иммунологически с использованием специфических антисывороток

Г. ионообменной хроматографии

Б. используя различное сродство изоферментов к субстрату

6.209. Наибольшей диагностической чувствительностью для заболеваний поджелудочной железы
обладает определение сывороточной активности: Г. панкреатической α-амилазы

6.210. Повышение активности аминотрансфераз не характерно для: Г. рассеянного склероза

6.211. Активность щелочной фосфатазы в сыворотке повышается при всех следующих заболеваниях, кроме:

6.212. Активность глутаматдегтдрогеназы существенно увеличивается в сыворотке крови при: Д. всех перечисленных патологиях

6.213. Активность кислой фосфатазы повышается в сыворотке крови при: Д. всех перечисленных патологиях

А. опухоли простаты В. болезни Педжета

Б. миеломной болезниВ Г. метастатического поражения костей

6.214. Костный изофермент щелочной фосфатазы секретируется: В. остеобластами

6.215. Повышение а-амилазы крови не характерно для: Д. инфаркта миокарда

6.216. Наличие макро-амилазы может быть причиной: Д. всего перечисленного

А.гиперамилаземии у здоровых людей

Б. ложноотрицательного результата при определении панкреатической амилазы методом

В. отсутствия амилазной активности в моче

Г. задержки клиренса амилазной активности

6.217. Для дифференциальной диагностики желтух не целесообразно определять
активность: Б. кислой фосфатазы

6.218. Изоферменты не могут различаться: Д. видом каталитической активности

6.219. Индикаторным ферментом повреждения клеток не является: Б. холинэстераза

6.220. Относительного увеличения активности ЛДГ-1 и ЛДГ-2 не происходит при: Д. повреждениях скелетных мышц

6.221. Процентное содержание изоферментов ЛДГ-1 и ЛДГ-2 наиболее высокое в: А. сердце

6.222. Изоферменты ЛДГ-4 и ЛДГ-5 преимущественно содержатся в: Б. скелетных мышцах

6.223. В поджелудочной железе синтезируются ферменты, кроме: Д. тромбина

6.224. Активность ингибируемой тартратом кислой фосфатазы в сыворотке крови повышается
при:А. злокачественной опухоли предстательной железы

6.225. Активность ГГТП повышается в сыворотке крови при: Д. всех вышеперечисленных заболеваниях

В. внутри- и внепеченочном холестазе

Б. лечении противоэпилептическими препаратами люминал)

6.226. В свежевзятой сыворотке крови прежде всего нужно исследовать активность: Г. всех перечисленных ферментов

6.227. Физиологические колебания активности ферментов характеризуются следующим, кроме:

Д. продолжительная физическая работа у нетренированных людей не приводит к повышению КФК.

6.228. Активность лейцинаминопептидазы повышается в сыворотке при: Д. всех перечисленных заболеваниях

А. болезнях печени (цирроз, гепатит) В. острых и хронических гепатитах
Б. раке поджелудочной железы Г. нефротическом синдроме

6.229. Развитие септических осложнений можно предсказать по резкому повышению в плазме
(сыворотке) крови: Б. гранулоцитарной эластазы

6.330. Активность ангиотешинпревращающего фермента (АПФ) повышается в плазме крови преимущественно при: Г. шоке

6.231. Изофермент ЛДГ-3 содержится в: Д. всех перечисленных органах

6.232. Выделение амилазы с мочой снижается при: Г.гломерулонефрите

6.233. Глутаматдегидрогеназа — органоспецифический фермент: Б.печени

6.234. Специфическим для инфаркта миокарда является повышение в сыворотке крови
изофермента креатинкиназы Б. МВ-КК

6.235. Активность 5′-нуклеотидазы в сыворотке крови повышается при: Д.все перечисленное верно

А.механической желтухе В.циррозе печени

Б.внутрипеченочном холестазе Г.метастазах в печень

6.236. Повышение активности костного изофермента щелочной фосфатазы характерно для: Г. болезни Педжета

6.237. Углеводы в организме выполняют все следующие функции, кроме: В. транспортной

6.238. В расщеплении углеводов не участвует: В. химотрипсин

6.239. Расщепление дисахаридов происходит в: Д. на поверхности ворсинки

6.240. Всасывание углеводов происходит главным образом в: В. тонкой кишке

6.241. Углеводы всасываются в виде: Г. моносахаридов

6.242. Основным органом, участвующим в гомеостазе глюкозы крови является: В. печень

6.243. Ключевое соединение путей метаболизма глюкозы в клетке: В. глюкозо-6-фосфат

6.244. Основное количество глюкозы утилизируется в процессе: В. гликолиза

6.245. Депонированной формой углеводов является: Б. гликоген

6.246. При гипергликемии глюкоза может выделяться: Д. все ответы правильные

А.кожей Б. со слюной В. почками Г. с желчью

6.247. Выведение глюкозы с мочой не зависит от: Г. скорости гликолиза

6.248. Гипогликемический эффект осуществляет: В. инсулин

6.249. Инсулин действует на утилизацию глюкозы клетками через:А. взаимодействие с рецепторами

6.250. Гипергликемическим эффектом обладают: Г. глюкокортикоиды

6.251. Гомеостаз глюкозы при длительном голодании достигается:Б. активацией глюконеогенеза

6.252. Глюкозурия может встречаться при: д.. всех перечисленных состояниях

А. нормогликемии В. незначительной гипергликемии

Б. значительной гипергликемии Г. гипогликемии

6.253. Понижение глюкозы в крови может наблюдаться при: Б. инсуломе

6.254. Гипергликемия и глюкозурия могут наблюдаться при: Д. всех перечисленных заболеванияхе

А. феохромоцитоме В. акромегалии

Б. синдроме Иценко-Кушинга Г. тиреотоксикозе

6.255. При подозрении на сахарный диабет нужно определить:А. глюкозу в крови

6.256. Глюкозу в крови можно определить: Д. всеми перечисленными методами

А. глюкозооксидазным методом В. электрохимическим методом

Б. ортотолуидиновым методом Г. гексокиназным методом

6.257. Глюкозу в моче можно определить: Д. всеми перечисленными методами

Б. ортотолуидиновым методом

В.используя диагностические тест-полоски

6.258. У больного глюкоза в крови в пределах возрастной нормы, но имеется глюкозурия.
Необходимо исключить: В. почечный диабет

6.259. Моносахаридом является: А. галактоза

6.260. Для гипергликемической комы характерны: Д. все перечисленное

А. гипергликемия В. гиперосмолярность

6.261. У больного глюкозурия, но глюкозо-толерантный тест не изменен. Можно заподозрить: Г. почечный диабет

6.262. Содержание глюкозы в эритроцитах: Б. практически такое же как в плазме

6.263. Гликозилированный гемоглобин: Д. все перечисленное верно

А. присутствует при инсулин независимом сахарном диабете

В. постоянно присутствует в крови

Г. повышается в крови больных диабетом

Б. присутствует при инсулин зависимом сахарном диабете

6.263. Гликозилированный гемоглобин: Д. все перечисленное верно

А. присутствует при инсулин независимом сахарном диабете

В. постоянно присутствует в крови

Г. повышается в крови больных диабетом

Б. присутствует при инсулин зависимом сахарном диабете

6.264. Фруктозамины— это: В. гликозилированный альбумин

6.265. К липидам относятся: Д. все

источник